Disulfidové vazby jsou nepostradatelnou součástí trojrozměrné struktury mnoha proteinů.Tyto kovalentní vazby lze nalézt téměř ve všech extracelulárních peptidech a molekulách proteinů.
Disulfidová vazba se vytvoří, když cysteinový atom síry vytvoří kovalentní jednoduchou vazbu s druhou polovinou cystinového atomu síry na různých pozicích v proteinu.Tyto vazby pomáhají stabilizovat proteiny, zejména ty, které se vylučují z buněk.
Účinná tvorba disulfidových vazeb zahrnuje několik aspektů, jako je správné řízení cysteinů, ochrana aminokyselinových zbytků, metody odstraňování ochranných skupin a metody párování.
Peptidy byly naroubovány disulfidovými vazbami
Organismus Gutuo má technologii vyzrálých disulfidových vazeb.Pokud peptid obsahuje pouze jeden pár Cys, tvorba disulfidové vazby je přímočará.Peptidy jsou syntetizovány v pevné nebo kapalné fázi,
Poté byl oxidován v roztoku pH 8-9.Syntéza je poměrně složitá, když je třeba vytvořit dva nebo více párů disulfidových vazeb.Ačkoli tvorba disulfidové vazby je obvykle dokončena pozdě v syntetickém schématu, někdy je zavedení předem vytvořených disulfidů výhodné pro spojování nebo prodlužování peptidových řetězců.Bzl je Cys chránící skupina, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys atd., široce používaná v symbiontu.Specializujeme se na syntézu disulfidových peptidů včetně:
1. V molekule se vytvoří dva páry disulfidových vazeb a mezi molekulami se vytvoří dva páry disulfidových vazeb
2. V molekule se vytvoří tři páry disulfidových vazeb a mezi molekulami se vytvoří tři páry disulfidových vazeb
3. Syntéza inzulínového polypeptidu, kde se tvoří dva páry disulfidových vazeb mezi různými peptidovými sekvencemi
4. Syntéza tří párů disulfidicky vázaných peptidů
Proč je cysteinylaminoskupina (Cys) tak speciální?
Postranní řetězec Cys má velmi aktivní reaktivní skupinu.Atomy vodíku v této skupině jsou snadno nahrazeny volnými radikály a jinými skupinami, a tak mohou snadno vytvářet kovalentní vazby s jinými molekulami.
Disulfidové vazby jsou důležitou součástí 3D struktury mnoha proteinů.Disulfidové můstky mohou snížit elasticitu peptidu, zvýšit tuhost a snížit počet potenciálních obrazů.Toto omezení obrazu je zásadní pro biologickou aktivitu a strukturální stabilitu.Jeho nahrazení může být dramatické pro celkovou strukturu proteinu.Hydrofobní aminokyseliny jako Dew, Ile, Val jsou stabilizátorem šroubovice.Protože stabilizuje disulfidovou vazbu a-helix tvorby cysteinu, i když cystein nevytváří disulfidové vazby.To znamená, že pokud by všechny cysteinové zbytky byly v redukovaném stavu (-SH, nesoucí volné sulfhydrylové skupiny), bylo by možné vysoké procento helikálních fragmentů.
Disulfidové vazby tvořené cysteinem jsou odolné vůči stabilitě terciární struktury.Ve většině případů jsou SS mosty mezi vazbami nezbytné pro vytvoření kvartérních struktur.Někdy jsou cysteinové zbytky, které tvoří disulfidové vazby, v primární struktuře daleko od sebe.Topologie disulfidových vazeb je základem pro analýzu homologie primární struktury proteinu.Cysteinové zbytky homologních proteinů jsou velmi konzervované.Pouze tryptofan byl statisticky více konzervovaný než cystein.
Cystein se nachází ve středu katalytického místa thiolázy.Cystein může tvořit acylové meziprodukty přímo se substrátem.Redukovaná forma funguje jako "sírový pufr", který udržuje cystein v proteinu v redukovaném stavu.Když je pH nízké, rovnováha upřednostňuje redukovanou formu -SH, zatímco v alkalickém prostředí je -SH náchylnější k oxidaci za vzniku -SR a R je cokoliv jiného než atom vodíku.
Cystein může také reagovat s peroxidem vodíku a organickými peroxidy jako detoxikant.
Čas odeslání: 19. května 2023